Em formação

Como saber se os resultados do projeto do Fold @ home estão corretos?


Alguns de nós estão envolvidos no projeto Fold @ home, gastando tempo, dinheiro e recursos.

Eu gostaria de saber a resposta para duas perguntas principais:

  1. Como sabemos que dobramos certo? Quer dizer, esses modelos são usados ​​em cálculos de dobradura. É provável que em uma década descobriremos que todos esses resultados são nulos e vazios?
  2. Temos algum exemplo de que esses cálculos foram aplicados praticamente em qualquer lugar?

em sílico a modelagem de qualquer coisa na biologia é um campo ativo de pesquisa. É muito útil para fazer previsões e desenvolver hipóteses, mas qualquer descoberta precisa ser confirmada experimentalmente.

No site do Folding @ Home:

O Folding @ home foi um sucesso. Em 2000-2001, dobramos várias proteínas pequenas e de dobramento rápido com validação experimental de nosso método. Agora estamos trabalhando para desenvolver nosso método e aplicá-lo a proteínas mais complexas e interessantes e questões de dobramento e dobramento incorreto de proteínas. Desde então (2002-2006), Folding @ home tem estudado proteínas mais complexas, relatando o dobramento de muitas proteínas na escala de tempo de microssegundos, incluindo BBA5, o capacete de vilina, Trp Cage, entre outros. Em 2007, cruzamos a marca do milissegundo simulando uma proteína chamada NTL9 e a barreira dos 10 milissegundos em 2010 com ACBP.

Mais recentemente (até o presente de 2006), temos nos empenhado muito no estudo de proteínas relevantes para doenças, como o mal de Alzheimer e a doença de Hunntington. Você pode aprender mais sobre nossos resultados e realizações científicas revisadas por pares em nossa página de artigos.

Como se costuma dizer, você deve verificar suas contribuições de pesquisa para saber como está sendo aplicado na prática.

Você também pode ter interesse neste artigo para conhecer a ciência por trás e as perspectivas da previsão do dobramento de proteínas: Bowman GR, Voelz VA, Pande VS. 2011. Controlando a complexidade do enovelamento de proteínas. Curr Opin Struct Biol 21 (1): 4-11. Ao menos tente ler a conclusão para uma visão geral menos técnica.


Vou tentar responder sua pergunta diretamente.

  1. Como sabemos se dobramos corretamente?

    A. Se você estiver interessado apenas no produto final do dobramento - a estrutura 3D, então este é o subconjunto do problema de dobramento chamado de previsão de estrutura (somente a partir da sequência).

    uma. Podemos verificar a estrutura experimentalmente determinando as estruturas 3D por NMR ou cristalografia. Na verdade, a competição CASP retém estruturas recém-resolvidas e vê qual algoritmo sai mais próximo da estrutura experimental.

    b. Com base na hipótese de Anfinsen, podemos calcular a energia livre de dobramento, e a estrutura que tem a menor energia entre as montagens é provavelmente (mas não necessariamente) o estado dobrado.

    B. Se você também estiver interessado em como exatamente a proteína se dobra, incluindo sua taxa de dobra, intermediários plausíveis, etc .:

    uma. Você pode determinar experimentalmente a taxa de dobra, embora a taxa de dobra calculada frequentemente esteja fora de várias ordens de magnitude.

    b. Algumas interações, especialmente as interações não nativas (também conhecidas como interações entre os aminoácidos que são observadas apenas durante o dobramento, mas não na estrutura dobrada final) podem ser verificadas por experimento de NMR cuidadosamente projetado.

1b. Sim, é possível. Ajustar as constantes de força e o campo de força na dinâmica molecular (MD) (o motor central do Folding @ Home) para que os cálculos convergem para resultados consistentes e sensíveis não é trivial.

  1. Se você se refere ao método de cálculo, então sim, o MD tem uma ampla gama de aplicações fora do campo do dobramento de proteínas. Além da melhoria no algoritmo MD e da aproximação necessária, ele também facilita alguns avanços no cálculo em hardwares mais especializados, por exemplo, GPU e matriz programável.

2b. Se você quer dizer o fim do produto do modelo de computação, provavelmente não, mas um exemplo chegou perto. Um modelo determinado puramente computacionalmente (também conhecido como ab initio), embora ainda não seja tão útil quanto uma estrutura experimental, foi próximo o suficiente para facilitar a determinação experimental dessa estrutura (por um método chamado substituição molecular em cristalografia de raios-X)


Uma certa dobra de uma cadeia de peptídeo pode ser validada ou descartada se outros dados experimentais estiverem disponíveis. Algumas outras técnicas para inferir a estrutura da proteína são cristalografia de raios-X (requer proteína pura que irá cristalizar) e análise de partícula única.


Folding @ home: cientistas cidadãos obtêm insights sobre COVID-19

Imagem: A protease é o alvo do projeto COVID-Moonshot, uma colaboração da F @ h com químicos e biólogos de todo o mundo. Consulte Mais informação sobre o projeto, e veja-o no F @ h’s Série “Conheça as Proteínas”.

Enquanto a pandemia COVID-19 agita o mundo, cientistas e pesquisadores procuram um remédio. Um projeto, Folding @ home (F @ h), emergiu como um líder nesta pesquisa. Lançado em 2000, o F @ h é um projeto de computação distribuída por meio do qual cidadãos, ou voluntários, cientistas estudam e simulam proteínas. Desde o seu lançamento, o projeto tem desempenhado um papel importante na pesquisa sobre a doença de Alzheimer e o Ebola. Agora, os cientistas participantes estão lidando com o COVID-19.

Nós nos conectamos com Sukrit Singh (Ph.D. candidato, Washington University em St. Louis e membro da equipe F @ h) para saber mais sobre o histórico do projeto, seu impacto até o momento na pesquisa do COVID-19 e a importância da comunidade científica-cidadã. Além disso, John Fenno (diretor de marketing global da GeForce, NVIDIA) compartilha por que a equipe da NVIDIA é colaboradora no projeto há muito tempo.

“O Folding @ home tem feito um ótimo trabalho por muitos anos, convocando os jogadores a doar capacidade de computação extra para pesquisa. Quando o COVID-19 chegou à Califórnia, estávamos com medo e nervosos como todo mundo, e nossa equipe de mídia social perguntou o que podíamos fazer para ajudar ”, disse Fenno. “Paralelamente, o Pedro do PCMR alertou-nos para um esforço renovado da F @ h, apoiando a investigação. A F @ h precisava de ajuda para aumentar a conscientização - não foi difícil para nós promover o esforço globalmente por meio de nossos canais sociais GeForce. ”

Continue lendo para saber mais sobre o Folding @ home de Singh.

SIGGRAPH: Compartilhe algumas informações sobre o Folding @ home. Como isso começou? Como apoiou as pesquisas anteriores de doenças antes de tomar o coronavírus?

Sukrit Singh (SS): Folding @ home (F @ h) lançado em 2000 como um projeto de computação distribuída para estudar o "enovelamento de proteínas", o fenômeno pelo qual as proteínas em nosso corpo (cadeias lineares de aminoácidos) se reúnem em formas complexas que nos permitem ver, mova-se, pense e muito mais. Imagine se você pudesse pegar as peças individuais de um carro e colocá-las na garagem e, assim que o fez, os componentes se montaram espontaneamente em um carro em pleno funcionamento!

Os computadores podem simular o movimento dos átomos ao longo do tempo com uma abordagem conhecida como dinâmica molecular (MD). O MD atua como um “microscópio computacional” que nos permite estudar os movimentos atômicos e como eles se relacionam com o comportamento da proteína e a função biológica. No entanto, estudar o dobramento de proteínas é uma tarefa computacionalmente cara, e gerar dados suficientes para estudar os movimentos das proteínas pode levar centenas de anos em um único computador desktop.

Inspirado pelo SETI @ home, o fundador do F @ h Vijay Pande e sua equipe em Stanford criaram o F @ h como uma forma de executar simulações de proteínas em MD. Para conseguir isso, a equipe descobriu uma maneira de dividir as simulações de MD em blocos menores e distribuí-los pela Internet. Dessa forma, os movimentos das proteínas que podem levar centenas de anos para serem observados em um único desktop podem ser modelados em muito menos tempo, distribuindo o cálculo por centenas de desktops. Em 2019, Prof. Greg Bowman (Washington University em St. Louis) tornou-se diretor do projeto F @ h.

Muitas descobertas iniciais foram feitas na década seguinte com F @ h, incluindo a primeira observação da via de dobramento completa de uma proteína em 2010. Mais de 200 artigos usando F @ h foram publicados em uma variedade de tópicos. Notavelmente, as simulações de F @ h permitiram aos cientistas encontrar novos inibidores de pequenas moléculas para β-Lactamase e modelar processos nunca antes vistos em nossas células que se relacionam com o câncer.

Mais recentemente, o laboratório Bowman lançou uma pré-impressão que identificou computacionalmente uma bolsa enigmática em uma proteína de ebolavírus que é crítica para o funcionamento. Na publicação, essa previsão é acompanhada de experimentos que comprovam a existência desse bolso.

Agora, estamos trazendo todo o poder do F @ h para combater o coronavírus.

SIGGRAPH: Vamos para o lado técnico. Como os cientistas cidadãos usam o F @ h?

WL: Mais informações sobre os antecedentes da F @ h e como a comunidade de jogadores pode ajudar agora podem ser encontradas aqui.

Em termos de descrição do que acontece quando você participa, aqui está uma breve visão geral: Quando alguém baixa o aplicativo F @ h e executa nosso software (o "cliente"), eles são conectados aos nossos servidores e recebem uma "unidade de trabalho", que é uma parte de uma simulação. Cada simulação é uma coleção de átomos que se movem ao longo do tempo. O movimento desses átomos em relação um ao outro pode ser descrito usando as leis do movimento de Newton. Ao longo de uma simulação longa o suficiente, as proteínas irão “mudar de forma” e mudar sua estrutura. Essas novas estruturas podem ter informações úteis, explicando as funções biológicas que a proteína desempenha ou fornecendo informações sobre por que certas mutações causam doenças. Algumas novas estruturas podem até apresentar novas oportunidades drogáveis.

Cada simulação, que começa a partir de uma única configuração de átomos com posições e velocidades, é dividida em unidades de trabalho com cada uma representando um componente temporal de toda a simulação. Isso significa que uma unidade de trabalho concluída tem dados de “série temporal” de átomos e suas posições ao longo do tempo. Cada unidade de trabalho é concluída sequencialmente - ou seja, uma unidade de trabalho deve ser concluída e o final dessa unidade de trabalho é o início da unidade de trabalho subsequente para o próximo cliente.

SIGGRAPH: Como você dobra proteínas?

WL: Quando analisamos as unidades de trabalho que nossa comunidade retorna, fazemos isso costurando as unidades de trabalho em longas trajetórias de séries temporais. Para qualquer projeto, terminamos com vários “filmes” dos átomos se movendo ao longo do tempo e a mudança de forma da proteína.

Em seguida, utilizamos vários métodos estatísticos para analisar e analisar esses “filmes”. Em particular, muitas vezes construímos modelos de estado de Markov (MSMs), que são representações de "mapa" da diversidade estrutural de uma proteína. Nesses MSMs, cada “estado” é uma estrutura única da proteína, onde os átomos estão em uma configuração específica e distinta. Em seguida, usamos os dados F @ h para estimar a probabilidade de passar de um estado para outro. Dessa forma, temos uma visão de toda a “paisagem” de estruturas que uma proteína pode adotar.

Um recurso particularmente útil desses MSMs é nossa capacidade de identificar novas áreas em proteínas que podem servir como alvos para o design de drogas. Conforme a proteína se move ao longo do tempo (adotando diferentes estados em nosso MSM), os átomos se deslocam em relação uns aos outros, o que expõe novas superfícies, ranhuras ou bolsões de átomos ao ambiente. Esses "bolsões criptográficos" anteriormente não observados muitas vezes têm o formato adequado para se ligar a uma molécula semelhante a uma droga e apresentam alvos promissores para métodos de design de drogas futuras.

Esses bolsões crípticos podem ser difíceis de identificar apenas com dados experimentais, mas podem ser observados usando o poder de computação de F @ h. Na verdade, como mencionei acima, publicamos recentemente um artigo em que utilizamos F @ h e nosso conjunto de ferramentas computacionais para identificar um bolso críptico em uma proteína de ebolavírus e fomos capazes de suportar experimentalmente sua existência. É importante ressaltar que bloquear este bolso aberto com um rótulo de molécula pequena inibe a função da proteína, tornando este bolso um alvo promissor para métodos de design de drogas! Este artigo está disponível atualmente como uma pré-impressão no bioRxiv.

SIGGRAPH: Como o Folding @ home impactou o COVID-19 até agora?

WL: É importante observar que, embora a pesquisa científica leve tempo, já fizemos progresso e novos insights sobre o COVID-19 à medida que ampliamos a infraestrutura de pesquisa do F @ h!

Uma descoberta particularmente excitante que lançamos recentemente foi nossa observação dos movimentos da proteína SARS-CoV-2 Spike. A proteína Spike existe na superfície do vírus (visível na maioria das representações da partícula viral) e passa por um processo de abertura que lhe permite se ligar a células hospedeiras humanas para infectá-las. Usando algoritmos de aprendizagem adaptativa e F @ h, observamos o processo de abertura. Saber os estados adotados neste processo de abertura pode ser útil para o anticorpo e o projeto terapêutico.

Também estamos simulando proteínas de SARS-CoV-2 para caçar novos bolsões crípticos. Empoderados pelo tamanho e entusiasmo de nossa comunidade, lançamos quase todas as estruturas de proteínas conhecidas do SARS-CoV-2 para o F @ h e, com nossos cientistas cidadãos, estamos gerando dados em um ritmo alucinante (mais de 100 vezes o que éramos gerando antes da pandemia). Nas últimas semanas, lançamos 126 projetos focados em SARS-CoV-2 e quase 12 já estão sendo executados em nossos canais de análise para buscar oportunidades terapêuticas.

Graças à nossa rede de cientistas cidadãos, o poder de computação combinado do F @ h recentemente cruzou para o exascale, chegando a 2,4 x 86 exaFLOPs. Isso nos torna 15 vezes mais rápidos do que o IBM Summit e mais rápidos do que os 500 maiores supercomputadores do mundo juntos! Isso nos dá a oportunidade de tentar várias estratégias contra esse vírus.

Uma dessas estratégias da qual a F @ h está participando é o “COVID-moonshot”, uma iniciativa de química coletiva para identificar inibidores químicos contra um alvo do SARS-CoV-2, a protease principal. Aqui, as simulações de F @ h estão simulando potenciais inibidores de pequenas moléculas contra o alvo da protease, e essas informações estão ajudando os químicos em todo o mundo a priorizar e otimizar suas estratégias sintéticas para projetar uma terapêutica viável. Essas sugestões são feitas por crowdsourcing e qualquer pessoa pode enviar ideias de novas moléculas para serem testadas.

Uma parte incrível do F @ h tem observado as comunidades, tanto acadêmicas quanto corporativas, se unirem contra esse vírus. Temos a sorte de fazer parceria com grupos acadêmicos em todo o mundo, como a Joint European Disruptive Initiative (JEDI) e o projeto COVID Moonshot, bem como empresas como Microsoft, Avast, NVIDIA e Oracle. Também somos gratos pelo apoio de longa data de muitas comunidades na Internet, como Linus Tech Tips e a comunidade do subreddit PCMR.

Crédito da imagem: Membros da equipe Folding @ home durante um encontro de consórcio em outubro de 2019

SIGGRAPH: Com mais de 1 milhão de dispositivos agora parte do F @ h (até mesmo os mineiros de bitcoin aderiram à carga), como você continua a construir a comunidade? Por que o aspecto da comunidade é tão importante?

WL: O poder do F @ h está em sua natureza distribuída e deriva diretamente de nossa comunidade. Isso significa que cada cidadão cientista foi igualmente importante para levar o F @ h ao poder da computação exascale e nos permitir lidar com a ciência em uma escala sem precedentes.

Não estaríamos onde estamos agora sem os membros de nossa comunidade que se destacaram e ajudaram. Crescemos quase 60 vezes em potência e demanda por unidades de trabalho, e com isso conquistamos muitos novos usuários que podem precisar de suporte com o cliente ou queiram aprender mais sobre a ciência. Com tempo e recursos limitados, os membros de longa data da nossa comunidade nos fóruns e no nosso canal Discord intensificaram-se e começaram a responder às centenas de perguntas que surgiram. Os membros da nossa comunidade devem sentir-se orgulhosos por tudo o que fizeram por ajude-nos.

Além disso, esse aumento na demanda e nos recursos deu à equipe F @ h mais oportunidades de interagir com nossa comunidade. Junto com nossos fóruns e canais de mídia social, agora temos um canal Discord verificado. Este canal do Discord é particularmente empolgante porque os membros da comunidade podem interagir uns com os outros, obter suporte, comparar as especificações do Folding PC ou simplesmente conversar com seus colegas cientistas cidadãos enquanto lidamos com o COVID-19 juntos.

SIGGRAPH: Onde você imagina que o F @ h estará no futuro, após o COVID-19?

WL: COVID-19 é apenas um dos muitos problemas biomédicos que estamos enfrentando e estamos ansiosos para enfrentar mais doenças com nosso novo poder. Antes do COVID-19, as simulações de F @ h estudavam vários problemas biomédicos, desde vários tipos de câncer até infecções resistentes a antibióticos. Queremos trazer o mesmo poder que temos agora contra todas essas doenças, trabalhando para identificar novas estratégias terapêuticas e fazendo insights sobre questões biológicas fundamentais.

Esperamos reter muitos de nossos membros da comunidade daqui para frente. Esse aumento tem sido incrível e estamos desenvolvendo maneiras de nos envolvermos ainda mais com nossos cientistas cidadãos para compartilhar o progresso e os resultados à medida que geramos dados. Boa ciência leva tempo, mas estamos ansiosos para compartilhar tudo o que temos! Planejamos lançar nossos dados, métodos e código como código-fonte aberto e publicar em sites de acesso aberto como o bioRxiv.

Comentando mais sobre o apoio da NVIDIA à F @ h, Fenno observou: “Nosso primeiro tweet alcançou milhões de jogadores e estamos felizes em ver que este e outros esforços do ecossistema ajudaram a mobilizar os jogadores para renovar seu apoio a uma grande causa. Hoje, mais de 500 mil jogadores GeForce estão contribuindo com seu hardware e o F @ h atingiu 2,5 exaFLOPs de potência, tornando-o a maior solução de supercomputador distribuída já criada. Estamos orgulhosos de toda a comunidade de jogos por apoiar o Folding @ home. Só podemos esperar que os esforços de pesquisa ajudem a comunidade médica a descobrir os tratamentos o mais rápido possível. ”

Sukrit Singh é um Ph.D. candidato em biofísica molecular na Washington University em St. Louis e membro do laboratório do Prof. Greg Bowman e da equipe Folding @ home. Ele começou seu trabalho de tese em 2015, ingressando no laboratório do Prof. Bowman logo após sua inauguração. Desde então, Sukrit está envolvido no Folding @ home principalmente como cientista e pesquisador, mas também gerencia mídias sociais, comunicações e divulgação desde 2019.

Antes da mudança de Folding @ home para estudos COVID-19, o trabalho de tese de Sukrit focava no estudo da transferência de informações em proteínas, um fenômeno conhecido como "alosteria". O foco da Sukrit na alosteria e na dinâmica da proteína gira em torno da sinalização celular, especificamente na compreensão das mudanças moleculares implicadas no melanoma uveal e outros tipos de câncer.

Sukrit é originário da Índia, mas também passou 10 anos de sua vida em Cingapura antes de obter seu diploma de bacharel em química e biologia (dupla especialização) na Universidade de Washington em St. Louis. Durante seus anos de graduação, ele trabalhou no laboratório da Dra. Garland Marshall, desenvolvendo novos peptidomiméticos contra HIV e infecções bacterianas.

John Fennoé o diretor de marketing global da GeForce na NVIDIA. Ele gerencia uma equipe de recursos compartilhados que cobre mídia social, marketing de influenciadores e vídeos de conteúdo original.

A carreira de marketing de Fenno começou na Mattel, Inc., onde gerenciou as marcas Hot Wheels, Batman e DC Comics. Mais tarde, ele deu o salto dos brinquedos para os videogames, juntando-se à Electronic Arts para trabalhar nos negócios de Harry Potter, The Sims e Maxis, servindo como líder de marketing global para o The Sims 4. A carreira de Fenno abrange marketing de entretenimento, produtos embalados de marca, global e marketing regional e gerenciamento de equipe de serviço compartilhado.


29 de setembro de 2007

O que a termodinâmica pode nos dizer?

A termodinâmica (e é o "irmão mais velho" da mecânica estatística - mas vou me referir a ambas como termodinâmica) desempenha um papel muito importante no que fazemos. Pensei em falar um pouco sobre isso. A termodinâmica desempenha um papel importante em vários aspectos do trabalho. O que a termodinâmica nos ajuda a responder é qual a probabilidade eventual de encontrar vários estados em equilíbrio (ou seja, se esperarmos o suficiente para que tudo se acalme). Por exemplo, qual é a probabilidade de encontrar o estado dobrado?

Primeiro, deixe-me falar um pouco sobre como pensar nesse conceito de probabilidade. Uma maneira de pensar nisso é em termos de conjuntos - se houver 70% de chance de encontrar o estado nativo, isso significa que se rodássemos 100 simulações e olhássemos para ver quais eram dobradas, 70 delas teriam dobrado. Também podemos pensar nisso em termos de tempo - se houver 70% de chance de encontrar o estado nativo, isso significa que, se olharmos para uma única proteína, 70% das vezes a veremos no estado dobrado. Qualquer uma das formas funciona e, muitas vezes, usamos essas duas idéias de forma intercambiável.

Com conhecimentos de termodinâmica, podemos desenvolver e aplicar novos truques que nos permitem executar nossos cálculos com muito mais eficiência. Em particular, às vezes as probabilidades que procuramos são de 1 em um milhão. Em casos como esse, não é nada eficiente executar milhões de simulações para procurar alguns casos raros. Em vez disso, com um conhecimento de termodinâmica, temos métodos que permitem usar muito menos simulações e ainda encontrar esses eventos raros.

Ensino Termodinâmica para alunos do terceiro ano em Stanford no outono e Mecânica Estatística para alunos de graduação na primavera. A natureza do curso é a base por trás da pesquisa que fazemos.


Fundamentos do relatório de laboratório

Folha de rosto

Nem todos os relatórios de laboratório têm páginas de título, mas se o seu instrutor quiser, seria uma única página que afirma:

  • O título do experimento.
  • Seu nome e os nomes de quaisquer parceiros de laboratório.
  • O nome do seu instrutor.
  • A data em que o laboratório foi realizado ou a data em que o relatório foi enviado.

Título

O título diz o que você fez. Deve ser breve (procurar dez palavras ou menos) e descrever o ponto principal do experimento ou investigação. Um exemplo de título seria: "Efeitos da luz ultravioleta na taxa de crescimento do cristal de bórax". Se possível, comece seu título usando uma palavra-chave em vez de um artigo como "O" ou "A".

Introdução ou Objetivo

Normalmente, a introdução é um parágrafo que explica os objetivos ou propósito do laboratório. Em uma frase, exponha a hipótese. Às vezes, uma introdução pode conter informações básicas, resumir brevemente como o experimento foi realizado, declarar as descobertas do experimento e listar as conclusões da investigação. Mesmo que você não escreva uma introdução completa, você precisa declarar o propósito do experimento ou por que o fez. É aqui que você expõe sua hipótese.

Materiais

Liste tudo o que é necessário para concluir seu experimento.

Métodos

Descreva as etapas que você concluiu durante sua investigação. Este é o seu procedimento. Seja suficientemente detalhado para que qualquer pessoa possa ler esta seção e duplicar seu experimento. Escreva como se estivesse orientando outra pessoa para fazer o laboratório. Pode ser útil fornecer uma figura para diagramar sua configuração experimental.

Dados numéricos obtidos de seu procedimento geralmente apresentados como uma tabela. Os dados abrangem o que você registrou quando conduziu o experimento. São apenas os fatos, não qualquer interpretação do que significam.

Resultados

Descreva em palavras o que os dados significam. Às vezes, a seção Resultados é combinada com a Discussão.

Discussão ou Análise

A seção Dados contém números, a seção Análise contém todos os cálculos que você fez com base nesses números. É aqui que você interpreta os dados e determina se uma hipótese foi ou não aceita. Aqui também é onde você discutirá quaisquer erros que possa ter cometido ao conduzir a investigação. Você pode descrever como o estudo pode ter sido aprimorado.

Conclusões

Na maioria das vezes, a conclusão é um único parágrafo que resume o que aconteceu no experimento, se sua hipótese foi aceita ou rejeitada e o que isso significa.

Figuras e gráficos

Gráficos e figuras devem ser rotulados com um título descritivo. Identifique os eixos em um gráfico, certificando-se de incluir unidades de medida. A variável independente está no eixo X, a variável dependente (aquela que você está medindo) está no eixo Y. Certifique-se de consultar as figuras e gráficos no texto do seu relatório: a primeira figura é a Figura 1, a segunda figura é a Figura 2, etc.

Referências

Se sua pesquisa foi baseada no trabalho de outra pessoa ou se você citou fatos que exigem documentação, você deve listar essas referências.


Estimando a incerteza nas medições

Antes de combinar ou fazer qualquer coisa com sua incerteza, você deve determinar a incerteza em sua medição original. Isso geralmente envolve algum julgamento subjetivo. Por exemplo, se você está medindo o diâmetro de uma bola com uma régua, precisa pensar sobre como precisamente você pode realmente ler a medição. Você está confiante de que está medindo desde a borda da bola? Com que precisão você pode ler a régua? Esses são os tipos de perguntas que você deve fazer ao estimar incertezas.

Em alguns casos, você pode estimar facilmente a incerteza. Por exemplo, se você pesar algo em uma balança que mede até o 0,1 g mais próximo, então você pode estimar com segurança que há uma incerteza de ± 0,05 g na medição. Isso ocorre porque uma medição de 1,0 g pode realmente ser qualquer coisa de 0,95 g (arredondado para cima) a pouco menos de 1,05 g (arredondado para baixo). Em outros casos, você terá que estimá-lo o melhor possível com base em vários fatores.

Números significativos: Geralmente, as incertezas absolutas são citadas apenas para um algarismo significativo, exceto ocasionalmente quando o primeiro algarismo é 1. Por causa do significado de uma incerteza, não faz sentido citar sua estimativa com mais precisão do que sua incerteza. Por exemplo, uma medição de 1,543 ± 0,02 m não faz nenhum sentido, porque você não tem certeza da segunda casa decimal, então a terceira é essencialmente sem sentido. O resultado correto para citar é 1,54 m ± 0,02 m.


Localização molecular

O Projeto Genoma Humano, um esforço de pesquisa internacional concluído em 2003, determinou a sequência de nucleotídeos de cada cromossomo humano. Essas informações de sequência permitem que os pesquisadores forneçam um endereço mais específico do que a localização citogenética para muitos genes. O endereço molecular de um gene identifica a localização desse gene em termos de nucleotídeos. Ele descreve a posição precisa do gene em um cromossomo e indica o tamanho do gene. Saber a localização molecular também permite aos pesquisadores determinar exatamente a que distância um gene está de outros genes no mesmo cromossomo.

Diferentes grupos de pesquisadores costumam apresentar valores ligeiramente diferentes para a localização molecular de um gene. Os pesquisadores interpretam a sequência do genoma humano usando uma variedade de métodos, o que pode resultar em pequenas diferenças no endereço molecular de um gene.


Os cientistas da nossa equipe oferecem as seguintes dicas para pensar e escrever boas hipóteses.

  • A pergunta vem primeiro. Antes de fazer uma hipótese, você deve identificar claramente a questão que está interessado em estudar.
  • Uma hipótese é uma afirmação, não uma pergunta. Sua hipótese não é a questão científica em seu projeto. A hipótese é uma previsão instruída e testável sobre o que acontecerá.
  • Deixe bem claro. Uma boa hipótese é escrita em linguagem clara e simples. Ler sua hipótese deve dizer a um professor ou juiz exatamente o que você pensou que aconteceria quando iniciou seu projeto.
  • Lembre-se das variáveis. Uma boa hipótese define as variáveis ​​em termos fáceis de medir, como quem são os participantes, o que muda durante o teste e qual será o efeito das mudanças. (Para obter mais informações sobre como identificar variáveis, consulte: Variáveis ​​em seu projeto de feira de ciências.)
  • Certifique-se de que sua hipótese seja "testável". Para provar ou refutar sua hipótese, você precisa ser capaz de fazer um experimento e fazer medições ou fazer observações para ver como duas coisas (suas variáveis) estão relacionadas. Você também deve ser capaz de repetir sua experiência indefinidamente, se necessário.

Para criar uma hipótese "testável", certifique-se de ter feito todas estas coisas:

  • Pense em quais experimentos você precisará realizar para fazer o teste.
  • Identificou as variáveis ​​no projeto.
  • Incluiu as variáveis ​​independentes e dependentes na declaração da hipótese. (Isso ajuda a garantir que sua declaração seja específico o suficiente.

Dica de escrita

Don & rsquot superinterprete os resultados!

A interpretação é um exercício subjetivo. Como tal, você deve sempre abordar a seleção e a interpretação de suas descobertas de forma introspectiva e pensar criticamente sobre a possibilidade de vieses de julgamento entrarem involuntariamente em discussões sobre a importância de seu trabalho. Com isso em mente, tome cuidado para não ler mais nas descobertas do que pode ser suportado pelas evidências que você reuniu. Lembre-se de que os dados são os dados: nada mais, nada menos.

MacCoun, Robert J. & quotBiases in the Interpretation and Use of Research Results. & Quot Revisão Anual de Psicologia 49 (fevereiro de 1998): 259-287.


Estrutura e Estilo de Escrita

I. Tipos de resumos

Para começar, você precisa determinar que tipo de resumo deve ser incluído em seu artigo. Existem quatro tipos gerais.

Resumo Crítico
Um resumo crítico fornece, além de descrever as principais descobertas e informações, um julgamento ou comentário sobre a validade, confiabilidade ou completude do estudo. O pesquisador avalia o artigo e, muitas vezes, o compara com outros trabalhos sobre o mesmo assunto. Os resumos críticos têm geralmente 400-500 palavras devido ao comentário interpretativo adicional. Esses tipos de resumos são usados ​​com pouca frequência.

Resumo Descritivo
Um resumo descritivo indica o tipo de informação encontrada na obra. Não faz julgamentos sobre o trabalho, nem fornece resultados ou conclusões da pesquisa. Ele incorpora palavras-chave encontradas no texto e pode incluir o propósito, métodos e escopo da pesquisa. Essencialmente, o resumo descritivo descreve apenas o trabalho que está sendo resumido. Alguns pesquisadores consideram isso um esboço do trabalho, ao invés de um resumo. Os resumos descritivos são geralmente muito curtos, 100 palavras ou menos.

Resumo Informativo
A maioria dos resumos são informativos. Embora ainda não critiquem ou avaliem uma obra, eles fazem mais do que descrevê-la. Um bom resumo informativo atua como um substituto para o trabalho em si. Ou seja, o pesquisador apresenta e explica todos os principais argumentos e os resultados e evidências importantes do artigo. Um resumo informativo inclui as informações que podem ser encontradas em um resumo descritivo [propósito, métodos, escopo], mas também inclui os resultados e conclusões da pesquisa e as recomendações do autor. O comprimento varia de acordo com a disciplina, mas um resumo informativo geralmente não tem mais do que 300 palavras.

Resumo em destaque
Um resumo em destaque é escrito especificamente para atrair a atenção do leitor para o estudo. Nenhuma pretensão é feita de haver uma imagem equilibrada ou completa do artigo e, de fato, observações incompletas e importantes podem ser usadas para despertar o interesse do leitor. Na medida em que um resumo em destaque não pode permanecer independente de seu artigo associado, não é um resumo verdadeiro e, portanto, raramente usado em redação acadêmica.

II. Estilo de escrita

Use a voz ativa quando possível, mas observe que muito do seu resumo pode exigir construções de frases passivas. Regardless, write your abstract using concise, but complete, sentences. Get to the point quickly and always use the past tense because you are reporting on a study that has been completed.

Abstracts should be formatted as a single paragraph in a block format and with no paragraph indentations. In most cases, the abstract page immediately follows the title page. Do not number the page. Rules set forth in writing manual vary but, in general, you should center the word "Abstract" at the top of the page with double spacing between the heading and the abstract. The final sentences of an abstract concisely summarize your study&rsquos conclusions, implications, or applications to practice and, if appropriate, can be followed by a statement about the need for additional research revealed from the findings.

Composing Your Abstract

Although it is the first section of your paper, the abstract should be written last since it will summarize the contents of your entire paper. A good strategy to begin composing your abstract is to take whole sentences or key phrases from each section of the paper and put them in a sequence that summarizes the contents. Then revise or add connecting phrases or words to make the narrative flow clearly and smoothly. Note that statistical findings should be reported parenthetically [i.e., written in parentheses].

Before handing in your final paper, check to make sure that the information in the abstract completely agrees with what you have written in the paper. Think of the abstract as a sequential set of complete sentences describing the most crucial information using the fewest necessary words.

The abstract SHOULD NOT contain:

  • Lengthy background or contextual information,
  • Redundant phrases, unnecessary adverbs and adjectives, and repetitive information
  • Acronyms or abbreviations,
  • References to other literature [say something like, "current research shows that. " or "studies have indicated. "],
  • Using ellipticals [i.e., ending with ". "] or incomplete sentences,
  • Jargon or terms that may be confusing to the reader,
  • Citations to other works, and
  • Any sort of image, illustration, figure, or table, or references to them.

Abstract. Writing Center. University of Kansas Abstract. The Structure, Format, Content, and Style of a Journal-Style Scientific Paper. Department of Biology. Bates College Abstracts. The Writing Center. University of North Carolina Borko, Harold and Seymour Chatman. "Criteria for Acceptable Abstracts: A Survey of Abstracters' Instructions." American Documentation 14 (April 1963): 149-160 Abstracts. The Writer&rsquos Handbook. Writing Center. University of Wisconsin, Madison Hartley, James and Lucy Betts. "Common Weaknesses in Traditional Abstracts in hte Social Sciences." Jornal da Sociedade Americana de Ciência e Tecnologia da Informação 60 (October 2009): 2010-2018 Procter, Margaret. The Abstract. University College Writing Centre. University of Toronto Riordan, Laura. &ldquoMastering the Art of Abstracts.&rdquo The Journal of the American Osteopathic Association 115 (January 2015 ): 41-47 Writing Report Abstracts. The Writing Lab and The OWL. Purdue University Writing Abstracts. Writing Tutorial Services, Center for Innovative Teaching and Learning. Indiana University Koltay, Tibor. Abstracts and Abstracting: A Genre and Set of Skills for the Twenty-First Century. Oxford, UK: 2010 Writing an Abstract for Your Research Paper. The Writing Center, University of Wisconsin, Madison.


Q: How to write the rationale for research?

I need some ideas on how to write the rationale for my research. Do you have any suggestions?

The rationale of your research is the reason for conducting the study. The rationale should answer the need for conducting the said research. It is a very important part of your publication as it justifies the significance and novelty of the study. That is why it is also referred to as the justification of the study. Ideally, your research should be structured as observation, rationale, hypothesis, objectives, methods, results and conclusions.

To write your rationale, you should first write a background on what all research has been done on your study topic. Follow this with ‘what is missing’ or ‘what are the open questions of the study’. Identify the gaps in the literature and emphasize why it is important to address those gaps. This will form the rationale of your study. The rationale should be followed by a hypothesis and objectives.

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